Qida kimyasından mühazirələr. MƏRuzəÇİ: dos. Həşimov Xalıq Məhəmməd oğlu

41 
 
zəncirinə  burğu  və  ya  spiral  forması  verir.  Spiral  formasında  dəfələrlə  burulmuş 
polipeptid  zəncirinin  hər  dövrəsinə  orta  hesabla  3,6  aminturşu  qalığı  düşür. 
Spiralın qonşu burulmaları (dairələri) arasındakı  məsafə 0,54  nm, burulma bucağı 
26
0
  olur.  Aminturşu  qalıqlarının  hər  biri  özündən  əvvəlki  qalıqdan  spiralın 
boylama  oxu  üzrə  0,15  nm  aralı  yerləşir.  α  spiralın  hər  bir  dövrədə  4-ə  yaxın,  β 
spiralda 5-dən artıq amin-turşusunun qalığı olur. 
Zülal  molekullarında  polipeptid  zəncirlərinin  ümumi  uzunluğunun  75%-ə 
qədəri α spiralı şəklində olur:  
Hemoqlobində  75%,  yumurta  albuminində  45%,  ribonukleazada  17%,  inək 
fibroinində 12% -α spiralı şəklindədir. Qalan hissəsi isə spiralların əmələ gəlməsin-
də iştirak etmir. 
β  spiral  forma  davamsız  olur.  az  rast  gəlinir.  Onlarda  hidrogen  rabitəsi 
əsasən  müxtəlif  molekullar  arasında  yerləşir  və  davamsız  olur.  Tərkibində  çoxlu 
alanin və qlisin qalıqları olan zülallar β sturukturu əmələ gətirir.  
Hər  iki  spiral  formada  burğuların  istiqaməti  saat  əqrəbi  istiqamətində  və 
əksinə, yəni sağ və sol formalı ola bilər.   
Fibrilyar  və  qlobulyar  zülalların  ikinci  quruluşunun  ansamblının  əmələ 
gəlməsində paralel və antiparalel super spirallar (βββ, βαβ) da mühüm rol oynayır.  
Polipeptid zəncirinin spirallaşmış və spirallaşmamış hissələrinin növbələş- 
məsi  nəticəsində  zülal  molekulları  qıvrılaraq  yumaq  şəklində  fəza  konfiqurasiyası 
əldə  edir.  Bu  zülalların  üçüncü  quruluşu  koordinat  oxları  (x,  y,  z)  üzərində  α 
spiralların  üç  ölçülü  fəza  konfiqurasiyasını  ifadə  edir.  Bu  quruluşun  əmələ 
gəlməsində  hidrogen  rabitəsindən  əlavə  disulfid,  ion  rabitələri  və  molekullararası 
cazibə  qüvvələri  də  iştirak  edir.  Hazırda  rentgenostruktur  analiz  elektron 
mikroskopiya  ilə 300-dən çox zülalın  üçüncü quruluşu  müəyyən olunmuş-dur. Bu 
üsulla həmçinin mioqlobinin, lizosimin, pepsin, ribonukleazanın, hemoqlobinin və 
s. üçüncü quruluşu açılmışdır.  
Mioqlobin 153 aminturşu qalığından təşkil olunmuş və 8 yerdə burulmuş bir 
polipeptid zəncirindən  ibarətdir. Mioqlobin  molekulu çox kompakt  haldadır, onun 
daxilində  4  su  molekulu  yerləşir.  Molekulda  olan  polipeptid  zənciri  qeyri  zülali 
hissəsinə  yəni  hem  hissəsinə  sorulmuş  şəkildədir.  Bu  xassə  əzələ  zülallarının 
oksigenlə  təmin  olunmasına  kömək  edir.  Hüceyrələrdə  oksidləşmə  prosesinin 
getməsinə şərait yaradır. 
Zülalların  bioloji  aktivliyi  onun  üçüncü  quruluşundan  asılıdır.  Beləki 
fermentlərinin  aktiv  mərkəzlərinin  çox  olması,  fəallaşması  üçüncü  quruluşdan 
asılıdır.  
Bəzi  zülalların  molekulları  bir  neçə  ədəd  bir-birilə  ion,  hidrogen  və  qeyri-
polyar rabitələrlə birləşmiş struktur vahidlərindən ibarət olur. Məsələn hemoqlobin 
və laktodihidrogenaza molekulları hər biri ayrılıqda 4 polipeptid zəncirindən əmələ 

---

42 
 
gəlmişdir.  Bu  cür  qaydada  polipeptid  zəncirlərinin  bir  zülal  molekulu  şəklində 
birləşməsinə  zülalların  dördüncü  quruluşu  adlanır.  Dördüncü  quruluşu  təşkil  edən 
polipeptid zəncirləri protomerlər adlanır. Onların birləşməsindən əmələ gələn zülal 
molekulu  multimer  adlanır.  Protomerlər  ayrı-ayrılıqda  bioloji  aktivliyə  malik 
olmurlar. Onlar bir-birilə müəyyən rabitə növləri ilə birləşib səciyyəvi fəza qurulu-
şu  əldə  etdikdən  sonra  (multimer  əmələ  gəldikdən  sonra)  öz  spesifik  bioloji 
funksiyalarını  yerinə  yetirir.  Bu  cəhətlərə  görə  dördüncü  quruluş  daha  mürəkkəb-
dir. 
2  α  və  2  β  polipeptid  zəncirindən  ibarət  olan  hemoqlobin  molekulunun  hər 
birinin  molekul  kütləsi  17000  Da  olmaqla  4  protamerdən  əmələ  gəlmişdir.  α-
zəncirində  141,  β-zəncirində  146  aminturşu  qalığı  tetraed  formasında  tillərdə 
yerləşmişdir.  Nəticədə  yumaqşəkilli  (şarşəkilli)  0,50  x  0,55x0,64  nm  ölçüdə  fəza 
forması alınır və qlobulin zülalı yaranır.  
Tütün  mozaikası  virusunun  zülalının  molekul  kütləsi  40 000 000  Da 
yaxındır. Onun 6%-ə qədərini ribonuklein turşusu qalan hissəsinui zülal təşkil edir. 
Zülal  mültmerinin  tərkibində  4  substrat  (protomer)  yerləşir.  Hər  protomerin  öz 
təsir  sahəsi  vardır  ki,  bunlar  da  aminturşu  radikalları  ilə  müəyyən  olunur. 
Protomerlərin  molekul  kütləsi  1700-330000  Da  arası  tərəddüd  edir.  Protomerlər 
arasında  Van-der-Vaals-London  qüvvələri,  polyar  və  hidrofil  qrupların  (─OH, 
─NH
2
,  ─NH,  ═C═O,  ─COOH)  qarşılıqlı  təsir  qüvvəsi,  hidrogen  rabitələri  və  s. 
təsir  göstərir.  Hazırda  bu  cür  rabitələrin  hesabına  protomerlər  multmerləri  əmələ 
gətirir və kooperativləşərək zülalların bioloji aktivliyini artırır.  
Müasir  fikirlərə  görə  zülalların  dördüncü  quruluşunun  saxlanmasında 
aminturşu  radikalları  arasında  hidrofil  və  hidrogen  rabitələri  əsas  rol  oynayır. 
Hazırda 100-ə qədər zülalın dördüncü quruluşu öyrənilmişdir.  
4.  Zülalların  təsnifatı.  Sadə  zülallar,  tərkibi,  təbiətdə  yayılması  və  bioloji 
rolu:  Zülallar  yüksəkmolekullu  birləşmələrdir,  onların  quruluşları,  funksyaları, 
tərkibi  hələ  tam  öyrənilməmişdir.  Zülallar  müxtəlif  əlamətlərinə  görə  təsnif 
olunurlar. 
 Zülallar  tərkiblərinə  və  fiziki,  kimyəvi  xassələrinə  görə  sadə  və  mürəkkəb 
zülallara bölünür. 
Sadə  zülallar  (proteinlər)  hidroliz  olunduqda  ancaq  aminturşularına, 
mürəkkəb  zülallar  (proteidlər)  isə  aminturşularından  başqa,  zülal  təbiətli  olmayan 
(nuklein,  fosfat,  yağ  turşuları,  karbohidratlar  və  s.)  başqa  birləşmələrə  ayrılırlar. 
Zülal olmayan hissə prostetik qrup adlanır.  
Sadə  zülallar  həll  olmasına,  aminturşu  tərkibinə  və  xassəsinə  görə  bir  neçə 
qrupa:  albuminlərə,  qlobulinlərə,  prolaminlərə,  qlütelinlərə,  histonlara,  protamin-
lərə, proteinoidlərə və ya skleroproteinlərə bölünür. 

---