Treonin (tre) (10) HO -
2
2
NH
COOH
CH
СH
−
−
Tirozin (tir) (11)
2
2
NH
COOH
CH
CH
HS
−
−
−
Tsistein (tsis) (12)
2
3
NH
COOH
CH
S
CH
−
−
−
Metionin (met) (13)
2
2
2
NH
COOH
CH
CH
OC
NH
−
−
−
Asparagin (asp) (14)
2
2
2
2
NH
COOH
CH
CH
CH
OC
NH
−
−
−
Glyurtelin (gen) (15) CH
2
-CH-COOH
NH
2
Triptofan (tri) ol kaldik karboksin eritpesine iye boliui mumkin (16)
HOOC-CH2-CH-COOH
NH2
Aspartat asparagin kislotasi (asp) (17) HOOC-CH2-CH2-CH-COOH
NH2
Glutamin kislotasi (glu) yamasa ol kaldik tiykargi dissotsiatsiya gruppadan boliui mumkin (18)
CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH2 NH2
Lizin (liz) (19) CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH
NH2
C-NH2
NH
Arginin (arg) (20) CH2-CH-COOH
NH2
Kopshilik aminokislotalarda molekulyar polileptiya baylanislardi payda etedi. Eger
molekula eki aminokislota kaldiginan
ibarat bolsa-oni dipeptid, usheu bolsa-tripeptid, onga jakin
bolsa-oligapeptid, juzge jakin bolsa-pashpeptid delinedi. Ger molekula aminokislota kaldigi
juzden jokari bolsa onda ol beloklarga kiredi.
Kalegen kletkada jude exmiyetli oligapeptid glutatnoy onin sostavina bir molekula
glutamin kislotasi tsisteyn xem glitsin kiredi.
Polipeptidlerge xayuanat garmonlari insulin xem kortikotropin
sonin menen birge
sintetikalik talshik neylon xem dederon kiredi.
Belok molekulasinin diametri 5 nm den100 nm ge shekem boladi. Tek gana
aminokislotalardan kuralgan beloklardan baska molekulasi tomen molekulali prostetikalik grulle
birikpelerinen turatugin kuramali beloklarda boladi. Bunday klasslarga metalloproteydler,
xromoproteydler, (pigmentli proteidler) lipidlerge iye bolatugin lipoproteidler uglevodlarga yie
bolgan glikoproteidler, sonin menen birge onsha bekkem bolmagan
nuklein kislotasina iye
bolgan beloklarda kiredi. Belok jude jokari molekulalik salmakka yie bolganliktan onda izbe-iz
tort struktura bar ekenligi aniklandi.
Beloktin birinshi strukturasi.
Beloktin xer bir turi ushin aminokislota menen
polipeptidlrdin ozinshe turakli jaylasiu tertibi bar kandayda bir fermenttin kalegen molekulasi
……… aminokislotalardin jaylasiu tertibi sol fermenttin baska malekulasindagi
aminokislotalardin jaylasiu tertibi menen birdey boladi. Belokta aminokislota
kaldiginin bunday
izbe-izliginin saklaniui
beloktin birinishi strukturasi dep ataladi. Beloktin birinshi strukturasi
genetikalik jaktan bekkemlengen turakli boladi. Sogan baylanisli xer kiyli xayuan yamasa
osimlik turinen alingan ferment (belok) tin birdey birinshi strukturaga yie bolmaui mumkin.
Kerisinshe tuuiskan turlerdin …………… beloklarinin strukturasi bir-birine jakin boladi.
Beloktin bunday kesiyetlerin turlerdin jakin uzakligin aniklauda kollaniuga boladi.
Beloktin ekinshi strukturasi
.
Polipeptid shinjiri arasindagi vodorod kopirsheleri jerdeminde payda boladi. Peptid
baylanislari arasindagi eki jagday vodorod kopirshelerinin payda boliuina sebep boladi.
Birinshiden kislorod atominin kasinda elektronlardin kop boliui, ekinshiden elket`ronlardin azot
atomi kasinda jetispeui boladi. Eger vodorod kopirsheleri bir peptid shinjiri ishinde bolsa onda
buralgan spiral`ga uksas buralgan strukturani payda etedi. Eger vodorod kopirsheleri eki peptid
shinjiri arasinda bolsa onda birinin ustine biri jaylastirilgan tekshege uksas
strukturani payda
etedi.
Beloktin ushinshi strukturasi.
Jokarida aytip otilgen polipeptid shinjirlar xer bir
belok ushin arnauli kenislitk strukturasina (konformatsiyaga) iye boladi, xem belok
molekulalarinin ushinshi strukturasi payda boladi. Globulyar beloklar shar formaga iye boladi, al
fibrilyar beloklar uzinshak bolip, xakiykat ushinshi strukturaga yie bolmaydi.
Kopshilik
prtoplazma beloklari xem barlik fermentler globulya belokka kiredi. Fibrilyar beloklarga
xayuanlardin skleroproteynleri yagniy sinir, shash, tirnaklari kiredi.
Beloklardin ushinshi strukturasi kaptaldagi polipeptid shinjirlari kaldiginin baylanislari
jerdeminde turakliligin saklaydi. Olar tort turli baylaniska iye boladi. Globulyar beloklarda
spriallaskan xem spirallaspagan beloklari almasilip jaylasadi. Belok
funktsiyasi onin ushinshi
strukturasina tigiz baylanisli boladi. Eger kandayda bir zat belok molekulasina kosilsa onin
ushinshi strukturasi ozgeredi. Globulyar beloklar eriushenlik kesiyetine baylanisli birkansha
gruppalarga bolinedi.
1.Al`buminler (olar distilyatsiyalangan suuda eriydi)
2.Neytral duzlarda eriytugin globulinler.
3.Issi spirtte eriytugin prolaminler.
4.Siltide eriytugin glyutelinler.
Fermentlerdin kopshiligi globulitlerge kirip tek azgantaylari al`buminlerge kiredi. Osimliklerde
bolatugin aziklik beloklarda prolaminler, glyuteminler xem globulikler kop boladi. Gistonlar
tebiygiy beloklar gruppasi bolip olardin molekulalarinda tiykargi aminokislotalar (arganii, lizin,
gistirin) kop boladi. Gistonlar yadroda nuklein kislotalar kompleksinde ushirasadi.
Beloktin tortinshi strukturasi.
Birkansha kenislik
strukturasina sholkemlesken
polipeptid shinjirlar birlesip ulken biologiyalik aktivlikke iye bolgan belko molekulasin payda
etedi. Oni beloktin tortinshi strukturasi dep ataymiz.
Tortinshi strukturaga globulyar beloklarda xem fibrilyar beloklarda otiui mumkin.
Bularga misal retinde birinshige genoglobindi alsak boladi. Onin strukturasina tort belok
molekulasi katnasip olar bir birin duz kopirsheleri menen uslap turadi.
Tortinshi strukturaga iye bolgan fibrilyar beloklarga shashti, perdi, tirnakti misalga
keltirsek boladi. oLardin xer biri talasi birkansha spiral terizli belok molekulalarinan turadi.