Elmi-kütləvi nəşr
Hemoqlobinin oksigenasiya prosesində elektron və fəza
Yüklə 3,27 Mb. Pdf görüntüsü
|
- Bu səhifədəki naviqasiya:
- Hemoqlobinin oksigenasiya prosesində elektron və fəza quruluşunun dəyişməsi
- Hemoqlobinin digər reaksiyaları və funksiyaları
74 Hemoqlobinin oksigenasiya prosesində elektron və fəza quruluşunun dəyişməsi Şəkil 6 – da hem dəmirinin elektron quruluşu, hemin porfirin həlqəsi müstəvisinə nəzərən dəmir atomunun vəziyyəti, hemoqlobin molekulunun müxtəlif vəziyyətlərində dezoksihemoqlobin, oksihemoqlobin və ferrihemoqlobin molekullarının spektral və maqnit xarakteristikaları göstərilmişdir. Qeyd etmək lazımdır ki, bütün hallarda zülal molekullarının tarazlıq vəziyyətindən söhbət gedir. Sonra biz görəcəyik ki, bir haldan digər hala keçid müəyyən zaman (molekulyar miqyasda) tələb edir ki, bu müddət ərzində sistem bir-birindən fiziki və kimyəvi xassələri ilə tarazlıq halından fərqlənən bir neçə qeyri- tarazlıq vəziyyətlərdən də keçir. Dezoksihemoqlobin molekulunda dəmir porfirin həlqəsi müstəvisindən təxminən 0,5-0,6 А° geri qalır. Dəmirin Fe(II) altı 3d elektronlarından ikisi aşağı d-orbitallardan birində (d xy , d yz , d xs ) cütləşmişlər, dörd elektron isə qalan d- orbitalları doldurur, Hund qaydasına görə {59}, onların spin momentləri paraleldir və yekun spin S – 2-dir. Bu vəziyyətdə hemin maqnit momenti ~ 5,5 bor maqnetona (BM) bərabərdir, yaşıl zolaqda udulma spektri isə xarakter zolağa - max ~ 556 nm-ə malikdir. Oksigenin birləşməsi əhəmiyyətli dərəcədə dəyişikliyə səbəb olur. Dəmir atomu oksihemoqlobində praktiki olaraq porfirin həlqəsi üzərində oturur (müstəviyə qədər məsafə 0,16 А° α-da və 0,00 А° β- subyektdə). Bütün altı d-elektronlar üç aşağı d-orbitallarda cütləşmişlər, S=0, oksihemoqlobin diamaqnit xassəlidir. 76 Spektrin yaşıl sahəsində iki xarakterik udulma zolağı vardır: а ( max 576 А°) и b (542 А°). Ferrihemoqlobində (methemoqlobin) pH-ın neytral qiymətlərində oksigenin yerini su tutur (pH-ın qələvi qiymətlərində), dəmir hem müstəvisinə dezoksihemoqlobindəkinə görə əhəmiyyətli dərəcədə yaxın olur, bütün 5 ədəd d-elektronlar cütləşməmişlər və 5 ədəd d-orbitallarını tuturlar. S = 5/2 və maqnit momenti 5,91 BM- bərabərdir. Aktiv mərkəzdə (hemə yaxın) struktur dəyişmələri bütün zülalın əhəmiyyətli dərəcədə fəza strukturunun dəyişmələrinə gətirib çıxarır. Ayrıca aminoturşu qalıqlarının oksigenasiyada sürüşməsi 7 А -ə çatır. Yuxarıda qeyd edildiyi kimi, hemoqlobinin dördlü strukturu iki - və iki - subyektin, birlikdə dörd polipeptid zəncirlərin miqdarı ilə xarakterizə olunur. Hərtərəfli tədqiqatlar göstərdi ki, subyektlər -dimerləri əmələ gətirirlər. Т R – keçidi bir dimerin o biri dimerə nəzərən 12-15 dönməsi ilə baş verir və sonda hemin yerləşdiyi yuvacığın böyüməsinə gətirib çıxarır. Bu struktur dəyişiklikləri bir molekul oksigenin sərbəst hemlərdən birinə birləşməsi ilə start götürür və bütün qlobul üzrə yayılır. Məhz buna görə də bərabər qarışıqda həmişə yalnız T- və R-formalar iştirak edir. Bu dimerlər T-formada 14 əlavə duz körpücükləri ilə (R-forma ilə müqayisədə) bir yerə yığılırlar (ionlar və ya neytral aminoturşu qrupları arasında van-der-vaals kontaktları arasındakı hidrogen əlaqələri). Bundan əlavə, T-formada -subyektləri arasına difosfoqliserat molekulu girərək onları bir-birinə yaxınlaşdırır ki, bu da yuvacıqların daralmasına səbəb olur. Bu dəyişmələr sxematik olaraq şəkil 7-də təqdim olunmuşdur. 77 Hemoqlobinin T-formadan R-formaya keçidinin struktur sxemi Şəkil 7 T- və R-formaları arasında keçidlər zamanı bütün yuxarıda qeyd olunan struktur dəyişmələrinin baş verməsinə səbəb oksigenin birləşməsi və ayrılmasıdır. Lokal elementar kimyəvi aktdan sonra: aşağımolekullu liqandın birləşməsi və qırılması, ferrihemoqlobinin əmələ gəlməsi ilə dəmirin oksidləşməsi (başqa sözlə, artıq müsbət yükün dəmirdə əmələ gəlməsindən sonra) – tarazlıqda olmayan mühüm konformasiya halı meydana gəlir – aktiv mərkəzin yaxınlığında artıq dəyişikliklər baş verdi, bütün möhtəşəm zülal molekulu isə dəyişməz qaldı, sanki istirahət etdi. Sonrakı relaksasiya (gərginliyin zəifləməsi) mikrosaniyələrlə ölçülür. Bu relaksasiya gedişində zülalın nəinki fiziki, həm də kimyəvi xassələri dəyişir, o cümlədən, ardıcıl kimyəvi aktların sürətləri, əgər onlar relaksasiyanın tam başa çatmasına nail ola bilirlərsə. Beləliklə, yuxarıda qeyd olunan hemoqlobinlə oksigenin dönər əlaqələri ilə 78 gedən proseslər mənzərəsi həqiqətə bir növ, lakin mühüm növ yanaşmadır. Belə ki, məsələn, dəmirin ferrihemoqlobində elektronların qısa impulsları ilə reduksiya olunması qeyri-tarazlıq vəziyyətinə gətirib çıxarır, hansı ki, dəmir artıq reduksiya olunmuşsa da, amma hələ porfirin həlqəsi müstəvisindən aralanmamışdır. Spektral və maqnit xarakteristikalarına görə bu hal oksihemoqlobinlə tarazlığa uyğun gəlir. Hemin və onun yaxın ətrafının porfirin həlqəsi müstəvisindən dəmirin uzaqlaşması ilə relaksasiyası otaq temperaturunda mikrosaniyənin ondan birini, bütün zülal molekulunun dezoksihemoqlobinin tarazlıq T-formasına tam relaksasiyası isə millisaniyələrin yüzdə birini əhatə edir. Hemoqlobinin digər reaksiyaları və funksiyaları Hemoqlobinin molekulyar oksigenlə qarşılıqlı təsiri zamanı ehtimal olunur ki, oksigen molekulunun hemoqlobinə birləşməsi zamanı, onun tərkibindəki dəmiri oksidləşdirə bilər: Fe 2+ + O 2 Fe 3+ O 2 . Buna görə də nəfəsalma zamanı eritrositlərdə fasiləsiz olaraq methemoqlobin əmələ gəlir. Onun eritrositlərdə reduksiyası üçün methemoqlobini normal dezoksihemoqlobinə çevirən xüsusi növ fermentativ sistem fəaliyyət göstərir. Bu sistemin pozulması zamanı hemoqlobinin oksigen daşıması fəaliyyəti dayanaraq methemoqlobinemiya adlı ağır xəstəlik baş verir. Hemoqlobinə cavabdeh genlər zülalın struktur və funksiyalarının dəyişməsi ilə bağlı mutasiyaya məruz qala bilərlər. Hemoqlobinin -subyekt polipeptid zəncirlərində yalnız bir aminoturşunun əvəzlənməsi ilə əmələ gələn mutasiya prosesi geniş öyrənilmişdir. Qlutaminin valinə əvəzlənməsi ağır xəstəliyə - oraqşəkilli anemiyaya gətirib çıxarır: eritrositlər oraq şəklini alırlar və oksigen daşımaq qabiliyyətlərini itirirlər. Oksigenin birləşməsi hemoqlobinin Yüklə 3,27 Mb. Dostları ilə paylaş:
|