Elmi-kütləvi nəşr

 
69 
     
Hemin  quruluşu  (a),  dezoksihemoqlobin  aktiv  mərkəzinin 
quruluşu (b), oksihemoqlobin aktiv mərkəzinin quruluşu (в). 
Şəkil 3. 
 

---

 
70 
 Hemdə olan mərkəzi dəmir atomu altı koordinasiya əlaqəsi 
əmələ  gətirə  bilər.  Dörd  əlaqə  pirrol  həlqələrinin  azot 
atomlarına,  qalan  iki  əlaqə  isə  porfirin  həlqəsinin  hər  iki 
tərəfindən  onun  müstəvisinə  perpendikulyar  istiqamətdə 
yönəlmişdir.  Hem  molekulları  qat-qat  yığılmış  qlobin 
polipeptid zəncirlərinin əmələ gətirdiyi xüsusi yuvacıqlarda 
zülali  qlobulların  səthinə  yaxın  yerdə  yerləşmişlər. 
Hemoqlobin normal fəaliyyət zamanı üç mümkün formadan 
birində 
ola 
bilər: 
ferrohemoqlobin 
(adətən 
dezoksihemoqlobin  və  ya  sadəcə  hemoqlobin  adlanır), 
oksihemoqlobin 
və 
ferrihemoqlobin 
(həmçinin 
methemoqlobin  kimi  adlanır).  Ferrohemoqlobində  dəmir 
ikivalentli (Fe(II)) olub, iki rabitəsindən biri porfirin həlqəsi 
müstəvisinə perpendikulyar yerləşmiş histidin qalığının azot 
atomuna  yönəlmiş,  ikinci  rabitə  isə  azaddır.  Proksimal 
(qonşu)  adlanan  bu  histidin  qalığından  əlavə,  porfirin 
həlqəsinin  o  biri  tərəfində  və  ona  yaxın  məsafədə  dəmir 
atomu ilə bilavasitə əlaqədar olmayan başqa histidin qalığı – 
distal  histidin  yerləşmişdir.  Molekulyar  oksigenin  sərbəst 
hemlə qarşılıqlı təsiri geri dönməyən hemin dəmir atomunun 
oksidləşməsinə  gətirib  çıxarır  [Fe(II)  →  Fe(III);  гем  → 
гемин].  Dezoksihemoqlobində  isə  qlobin  hemin  dəmirini 
oksidləşmədən qoruyur. 
Hemoqlobinin oksigenasiya reaksiyası 
      Hemoqlobinə özünün əsas keçiricilik funksiyasını yerinə 
yetirməyə  imkan  verən,  yəni    oksigeni  dönər  birləşdirmə 
xüsusiyyəti  (oksigenasiya)  ona  beş  və  ya  altı  koordinasiya 
əlaqələrini əmələ gətirə bilmək və elektronu dəmirdən deyil 
(yəni Fe²
+
-ni oksidləşdirmək), proksimal histidinin imidazol 
həlqəsindən  oksigenə  ötürə  bilmək  imkanlarını  verir  {48-
50}.  Molekulyar  oksigen  əvəzinə  hemin  dəmir  atomu  dəm 
qazını  da  (CO)  özünə  birləşdirə  bilər.  Hətta  az  miqdar  CO 

---

 
71 
hemoqlobinin  oksigen  daşımaq  qabiliyyətini  pozur  və 
orqanizm dəm qazı lə zəhərlənir.   
      Yuxarıda  deyildiyi  kimi,  bir  molekul  hemoqlobin  dörd 
subyektdən  ibarətdir  və  beləliklə,  dörd  hemdən  hər  biri  bir 
molekul  oksigeni  dönər  birləşdirə  bilər.  Buna  görə  də 
oksigenasiya reaksiyasını dörd mərhələyə ayırmaq olar:       
Hb + O
2
 
↔
 HbO
2
                   
(1a)
 
НbO
2 
+ O
2
 
↔
 Hb(O
2
)
2
                 
(1б)
 
Hb(O
2
)
2 
+ O
2
 
↔
 Hb(O
2
)
3
                
(1в)
 
Hb(O
2
)
3 
+ O
2
 
↔
 Hb(O
2
)
4
                 
(1г) 
     Hemoqlobinin  bu  əsas  funksional  reaksiyasını  nəzərdən 
keçirmədən  öncə,  bir  neşə  kəlmə  əzələ  hemoqlobini  – 
mioqlobin 
haqqında  söyləmək  yerinə  düşərdi.  Bu 
eninəzolaqlı  rəngli  əzələ  zülalı  “dördlük”  qlobinlə  hemin 
kompleksindən  ibarətdir.  Onun  tərkib  və  strukturu 
hemoqlobinin  b  –  subyektinin  tərkib  və  strukturuna  uyğun 
olaraq  bir  molekul  hemdən  və  bir  molekul  polipeptid 
zəncirindən  ibarətdir.  Hemoqlobin  kimi  mioqlobinin  də 
mühüm  funksiyası  molekulyar  oksigeni  özünə  dönər 
birləşdirməsidir.  Bu  funksiyanı  oksigenin  parsial  təzyiqi 
(mm  Hg)  (faizlə)  və  hemoqlobini  oksigenlə  doydurma 
dərəcəsi  arasındakı  oksigenasiya  əyrisi  adlanan  faktor 
xarakterizə  edir  (şək.4).  Mioqlobin  üçün  əyri  hiperbolaya 
bənzəyir,  bir  mərhələli  kimyəvi  reaksiyalarda  kimyəvi 
tarazlığın əldə olunması şəraitində bu belə də olmalıdır. 
Мb + O
2
   
↔ 
  МbO
2
  (Мb – mioqlobin.  

---

 
72 
 
 
 
 
 
 
    
Şəkil  4.  Mioqlobin  (a)  və  hemoqlobinin  (б)  oksigenasiya 
əyriləri  
 
 
 
 
 
 
Şəkil  5.  Mioqlobin  (a)  və  hemoqlobin  (b)  oksigenasiya 
əyrilərinin loqarifmik anamorfozları 
 

---

 
73 
 Hemoqlobin  halında  tamamilə  başqa  vəziyyət  alınır. 
Dissosiasiya  əyrisi  S-şəkilli  forma  alır.  Oksigensiz 
hemoqlobin  molekulunun    oksigenə  qohumluluğu  aşağıdır 
və  tarazlıq  reaksiyasının  (1a)  istiqaməti  sola  yönəlmişdir. 
Sonra  əyri  burulmuş  olur  və  yüksək  kəmiyyətlərdə  praktik 
olaraq  mioqlobinin  dissosiasiya  əyrisi  ilə  üst-üstə  düşür. 
M.Peruts  yazır  ki  {45},  hemoqlobin  molekulunda  oksigen 
molekulunun  paylanması Bibliya mühakimələrindən doğur: 
“Kimdə  artıq  varsa,  sən  yenə  ona  ver  ki,  bir  az  da  artıq 
olsun,  kimdə  azdırsa,  ondan  al  ki,  qoy  bir  az  da  onda  az 
olsun”.  Bu  onu  deməyə  təhrik  edir  ki,  bir  molekul 
hemoqlobinin hemləri arasında bəzi əlaqələr var ki, bunların 
hesabına  eyni  hemoqlobin  molekulunun  bir  heminə 
oksigenin  birləşməsi  həmin  molekulun  başqa  heminə 
oksigenin  birləşməsinə  təsir  göstərir.  Bu  hal  hələ  Perutsın 
işlərinə  və  hemoqlobinin  strukturunun  təyininə  və  onun 
oksigen  ilə  reaksiyası  mexanizminin  açılmasına  qədər 
məlum idi. O, hem-hem qarşılıqlı təsir adını almışdı. Hem-
hem  qarşılıqlı  təsirinin  fizioloji  mənası  aydındır. 
Dissosiasiya 
əyrisinin 
siqmoid 
formada 
olması 
hemoqlobinin  yüksək  kəmiyyətli  ağ  ciyərlərdən  aşağı 
kəmiyyətli  hüceyrələrə  oksigeni  daşıması  zamanı  onun 
maksimal  dərəcədə  oksigen  ötürməsinə  şərait  yaradır. 
Insanın normal şəraitdə (t=37 ºC, pH=7,4) arterial və venoz 
qanında oksigenin parsial təzyiqləri uyğun olaraq 100 və 40 
mmHg-dır.  Bu  zaman  hemoqlobin  ona  birləşmiş  oksigenin 
23%-ni  toxumalara  verir  (oksigenasiya  dərəcəsi  98-dən 
75%-ə  enir).  Bir  hemli  mioqlobin  üçün  hem-hem  qarşılıqlı 
təsirin olmadığı şəraitdə bu kəmiyyət 5%-i aşmır. Mioqlobin 
buna  görə  də  oksigenin  daşıyıcısı  olmayıb  onun  ambarı 
(deposu)  sayılır  və  toxumaların  oksigenlə  doydurulması 
minimuma  endikdə  (hipoksiya  zamanı)  o,  özündə  olan 
oksigeni xərcləyir.  

---