Peptid guruhlari ikki XIL rezonans (keto- va -enolь) shaklida bo’lishi mumkin

Domenlar
Domenlar ikkilamchi strukturaning yanada murakkablashgani bo’lib, oqsillarning alohida, avtonom globulyarli funktsional qismlari hisoblanadi. Ular o’zaro bir-birlari bilan qisqa, polipeptid zanjirlarining aylanuvchi, oshiq–moshiq (sharner)li qismlari bilan bog’lanadilar. Misol uchun, ximotripsin oqsilida ikkita domen bo’lib, ular tsilindr shaklida, b– strukturadan tashkil topgan 6 ta antiparallel zanjirdan iborat. Bitta domen oxiri N – tomon bo’lib, 139 aminokislota, ikkinchi domenning oxiri S – bilan tamomlanib, tarkibida 115 aminokislota qoldiqlaridan iborat.
Ayrim oqsillarda, jumladan immunoglobulin yoki serinli proteinazalarda bir necha strukturali domenlar birlamchi strukturalari bo’yicha bir-biriga o’xshash bo’ladi. Bu esa ularning sintezlovchi genlarining dublikatsiya mexanizmidan darak beradi. Gemoglobin oqsilidagi domenlar esa bir-birlariga o’xshamaydi. Oqsillardagi domenlarning tuzilishi bo’yicha a- spiral va b - qatlamli guruhlarga bo’linadi.
Hujayra membranasi retseptorlarida tashqi va ichki domenlari bo’lib, bo’g’ma kasalini tarqatuvchi difteriya toksini domenlaridan biri retseptor domeni bilan bog’lanadi. Toksin oqsilidagi ikkinchi domen esa hujayraga kasal olib kiradi.

Oqsilning uchlamchi strukturasi

Oqsillarning uchlamchi strukturasi deyilganda, polipeptid zanjirning muayyan fazoda ixcham, yig’iq joylashish konformatsiyasi tushuniladi. Oqsillar molekulasining hajmiy shaklini, ya’ni ularning fazoviy konfiguratsiyasini belgilovchi uch o’lchamli (bo’yi, eni, balandligi) strukturalar, ularning uchlamchi strukturasini belgilaydi.

Oqsillarning biologik faolligi polipeptid zanjirining fazoviy strukturasiga bog’liq bo’lib, bunday struktura ularning nativ holati deyiladi. Oqsillar uchlamchi strukturasini mustahkamlashda polipeptid zanjirining yonida joylashgan aminokislota qoldiqlarining radikallari o’rtasida hosil bo’ladigan kimyoviy bog’lar asosiy rolni o’ynaydi. Bunday bog’lar ikki xil bo’lib, stabil va labil turlariga bo’linadi. Mustahkam, stabil bog’larga disulьfid ko’prigi kirib, bular hal qiluvchi rolь o’ynaydi. Lekin polipeptid zanjir qismlarining bir-biriga yaqinlashishi bilan kelib chiqadigan radikallararo labil (ion, vodorod va boshqa) bog’larning ahamiyati ham muhimdir. Demak, bunday kuchlar gidrofob va gidrofil guruhlarning o’zaro ta’siri natijasida hosil bo’ladi. Aminokislota qoldiqlaridagi uglevodorod radikallari qutblanmagan yoki van-der-valьs bog’lari globulyar oqsilning ichki qismida gidrofob yadroni (yog’ tomchilari) shakllantiradi, ya’ni uglevodorod radikallari suv molekulalari bilan bog’lanishdan chetlashadi. Gidrofil radikallar esa tashqarida bo’ladi. Demak, oqsil molekulasida qutblanmagan aminokislotalar soni ko’p bo’lsa, ular o’rtasidagi van-der-valьs bog’lari, uchlamchi strukturani shakllantirishda ishtirok etadi. Oqsillardagi birlamchi struktura qanday genetik ahamiyat kasb etsa, uning uchlamchi strukturasi ham shunday biologik ahamiyatga ega. Uchlamchi strukturaning fazodagi aniq joylanishi uning faolligini belgilaydi. Oqsillardagi uchlamchi strukturani buzuvchi turli xil tashqi ta’sirlar ularning strukturasini o’zgartirib, biologik faolligini yo’qotadi.